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Proteogenix – Expression de protéine dans E.Coli, levure, baculovirus ou cellules mammifères.
E.Coli, levure, baculovirus / cellules d’insectes ou cellules mammifères
Le système le plus couramment utilisé pour la purification de protéine recombinante est E.Coli. En effet, c’est le système le plus simple, le plus rapide et le moins couteux pour exprimer une protéine à façon. Les cultures bactériennes poussent beaucoup plus vite que les cellules d’insecte, les cellules mammifères ou la levure. 
Il est donc plus facile et plus rapide de tester un grand nombre de conditions différentes. Les rendements de production de protéine recombinante sont d’ailleurs généralement beaucoup plus élevés que chez la levure, en baculovirus / cellules d’insectes ou en cellules mammifères. L’expression de protéine recombinante dans E.Coli (Escherichia Coli) est donc souvent une solution de choix proposée par Proteogenix lorsque l’application finale nécessite de grandes quantités de protéines comme la cristallographie et la résonance magnétique nucléaire (RMN) et qu’aucunes modifications post traductionnelles (MTP) ne sont requises.
Corps d’inclusion
Un des problèmes que rencontrent cependant les laboratoires de production de protéine recombinante comme Proteogenix avec le système E. Coli est que la protéine se retrouve souvent dans les corps d’inclusions sous forme non soluble. Plus rarement, certaines protéines ne s’expriment que très peu, voire pas du tout.
Modifications post traductionnelles ou MPT
Dans les cas où des modifications post traductionnelles sont requises au niveau des protéines recombinantes produites pour obtenir une activité enzymatique ou un repliement convenable, on préfère utiliser un système de production eucaryote comme la levure, baculovirus / cellules d’insectes ou les cellules mammifères. Le choix du système dépend finalement de la nature de la protéine à produire et l’application dans laquelle la protéine recombinante produite sera utilisée.
Grâce à la maitrise de tous ces systèmes, Proteogenix est en mesure de produire tout type de protéine recombinante d’origine bactérienne ou fongique, en passant par les nématodes, parasites et virus, ainsi que les protéines d’origine végétale et animale, notamment mammifère, et bien entendu les protéines humaines.
Du gène à la protéine
Grâce aux avancées conjuguées de la biologie moléculaire et de la chimie de synthèse des oligonucléotides, il est aujourd’hui possible d’obtenir des fragments d’ADN synthétiques de plusieurs dizaines de kilobases. Ceci permet à Proteogenix de synthétiser à façon presque n’importe quel gène ou ADNc en vue de la production d’une protéine recombinante. De plus, afin d’optimiser les rendements de production de protéine, il est possible lors de la synthèse de gène d’optimiser les codons pour le système sélectionné pour l’expression. En effet, certaines protéines s’expriment très mal hors de leur milieu naturel en raison des codons rares qui sont très peu complémentaires des pools de tRNA présents dans l’hôte utilisé pour l’expression de la protéine recombinante. La modification des codons rares est un outil très puissant que propose Proteogenix pour améliorer notamment les rendements de production quel que soit le système utilisé : E.Coli, baculovirus / cellules d’insectes, levure ou cellules mammifères.
Clonage
Quel que soit le système de production de protéine recombinante utilisé, il convient après la synthèse du gène optimisé que Proteogenix clone ce dernier dans un vecteur d’expression adapté.